CHIMICA BIOLOGICA E LABORATORIO

CHIMICA BIOLOGICA E LABORATORIO

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iten
Codice
65531
ANNO ACCADEMICO
2019/2020
CFU
9 cfu al 2° anno di 8762 SCIENZE BIOLOGICHE (L-13) GENOVA
SETTORE SCIENTIFICO DISCIPLINARE
BIO/10
LINGUA
Italiano
SEDE
GENOVA (SCIENZE BIOLOGICHE )
periodo
2° Semestre
propedeuticita
materiale didattico

PRESENTAZIONE

Il corso di Chimica Biologica si propone di fornire allo studente le conoscenze biochimiche di base per l'acquisizione di competenze teorico-pratiche fondamentali per lo studio che verrà affrontato, a livello molecolare e sistemico, seguendo gli insegnamenti del Corso di Laurea Triennale come di eventuali Corsi di laurea Magistrali.

OBIETTIVI E CONTENUTI

OBIETTIVI FORMATIVI

Al termine del corso, lo studente conosce: - i processi biologici a livello molecolare; - i rapporti struttura-funzione delle biomolecole; - il metabolismo energetico; - una visione integrata di signalling e metabolismi principali; - le basi di biochimica strutturale e di enzimologia.

OBIETTIVI FORMATIVI (DETTAGLIO) E RISULTATI DI APPRENDIMENTO

La frequenza e la partecipazione alle attività didattche  previste (lezioni frontali ed esperienze di laboratorio) consentiranno allo studente di acquisire le conoscenze necessarie per affrontare lo studio della Fisiologia, della Patologia, della Biologia Molecolare e della Biochimica avanzata.

Nello specifico lo studente sarà in grado di comprendere, conoscere e descrivere, a livello molecolare, il rapporto struttura funzione dei metaboliti e  delle proteine con particolare attenzione a quelle dotate di attività enzimatica. Sarà in grado di utilizzare  tali conoscenze per l’apprendimento della Biochimica dei principali processi catabolici e anabolici. 

 

 

PREREQUISITI

Requisiti fondamentali per lo studio della biochimica sono la conoscenza della chimica generale, inorganica e organica.
In particolare lo studente dovrà conoscere nel dettaglio: la cinetica chimica,  i sistemi tampone, gli equilibri chimici, i gruppi funzionali di interesse biologico e le loro reazioni principali.

Modalità didattiche

L’insegnamento si compone di lezioni frontali e di attività di laboratorio. Sono previste attività finalizzate all’applicazione delle conoscenze acquisite in aula durante le lezioni frontali. Anche per questo motivo la frequenza a lezioni ed esercitazioni di  laboratorio è fortemente consigliata.

Le lezioni frontali in aula sono erogate mediante l'impiego di presentazioni multimediali e l'uso costante della lavagna per la scrittura di strutture molecolari e la descrizione delle diverse vie metaboliche.

Le esercitazioni in laboratorio prevedono la stesura di relazioni individuali che saranno discusse con il docente in fase d'esame.

Le esercitazioni di laboratorio si svolgono in laboratori attrezzati presenti al DISTAV - secondo piano del palazzo delle Scienze e presso i laboratori del CEBR.

PROGRAMMA/CONTENUTO

Biomolecole e loro struttura

Glucidi

Gruppi funzionali di composti organici di interesse biochimico. Definizione e formula bruta dei carboidrati. Individuazione dei centri chirali e stereochimica degli zuccheri. Forme furanosiche e piranosiche. Struttura e formazione di legami semiacetalici negli esosi e nei pentosi, con formazione di nuovi centri di asimmetria:anomeri a e anomeri b. Strutture degli zuccheri: glucosio, galattosio, mannosio e fruttosio, ribosio e desossiribosio. Formazione di legami glucosidici e struttura dei disaccaridi mannosio, saccarosio e lattosio. Struttura polisaccaridi di interesse biochimico. Estremità riducenti e non-riducenti degli omopolisaccaridi. Struttura della cellulosa.

 

 

Basi azotate e acidi nucleici

Basi Pirimidiniche  e  Puriniche e loro forme tautomeriche. Nucleosidi e nucleotidi, in particolare struttura di ATP, ADP e AMP. Desossi nucleosidi e Desossinucleotidi. Legami esteri e legami pirofosforici dell’ATP. Legami fosfodiesterici.

 

Ammino Acidi e proteine

Proprietà generali di un Ammino Acido standard (AA). Chiralità degli amminoacidi Ripartizione in 3 classi dei 20 Amminoacidi Standard. Definizione di Amminoacido Standard e sue correlazioni al Codice Genetico. Formazione del legame peptidico e sua isomeria geometrica. Definizione di polipeptide e di proteina. Struttura primaria di una proteina. Amminoacidi N e C terminale di un polipeptide e/o di una proteina. Definizione degli angoli di torsione phi e psi. Ramachandran Plot. Formule regolari di ripiegamento di una proteina e dettagli circa la formazione di legami idrogeno: eliche e foglietti pieghettati paralleli e anti-paralleli . Passi delle eliche e numeri di residui per unità ripetitive. Rappresentazione Individuazione delle principali strutture regolari di una proteina. Struttura del Gruppo eme. Proprietà di legame con con ossido di carbonio e con ossigeno della mioglobina e dell’emoglobina e loro struttura. Ruolo del pH e 2,3-Difosfoglicerato.

 

Coenzimi e Vitamine

Vitamine e Coenzimi. Coenzimi piridinici NAD e NADP: interconversioni ossido/riduttive con meccanismo di trasferimento dello ione idruro.

 

Metabolismo

Generalità, convergenza e divergenza delle vie metaboliche.Regolazione.Metabolismo energetico e metabolismo regolatorio.Metabolismo glucidico.

Glicolisi : esocinasi, fosfoglucoisomerasi. Fosfofruttocinasi e sua regolazione. Aldolasi e cenni sul suo meccanismo di reazione. Trioso fosfato isomerasi. Coenzimi piridinici e loro meccanismo di ossidoriduzione (trasferimento bielettronico tramite ione idruro). Gliceraldeide-3-P deidrogenasi. Glicerato cinasi. Enolasi. Piruvato cinasi. Lattico deidrogenasi. Alcool deidrogenasi e fermentazione alcolica. Bilancio ossidoriduttivo ed energetico della glicolisi. Sistema navetta del glicerofosfato. Shunt dei pentosi-fosfato.. Glutatione perossidasi e reduttasi e loro ruolo negli stress ossidativi.Metabolismo del glicogenoFosfoglucomutasi e ruolo del glucosio1,6-P2. Sintesi UDPGlucosio. Varie classi di polisaccaridi. Glicogeno sintasi ed enzima ramificante. Proteina cinasi. Proteine G. Glicogeno fosforilasi e sua regolazione. e. Reversibilità della glicogenolisi. Glucosio-6-P fosfatasi.Metabolismo aerobico

Decarbossilazione ossidativa acido piruvico. Ciclo di Krebs con bilancio di massa e bilancio energetico. Ciclo di Cori. Reazioni anaplerotiche. Piruvato carbossilasi. PEP carbossi- cinasi. Gluconeogenesi e suo fabbisogno energetico. Mitocondri. Potenziali Redox . Coenzima Q. Citocromi e struttura gruppo eme. Catena di trasporto degli elettroni. Complessi respiratori. Disaccoppianti. Forza promotrice . Derivati reattivi dell'ossigeno. Reazioni radicaliche a catena. Riduzione sequenziale dell'ossigeno. Superossido dismutasi e catalasi. Sistemi navetta. ADP-ATP traslocasi.Metabolismo lipidicoLipasi. Carnitina. b-ossidazione acidi grassi saturi a catena pari e dispari e monoinsaturi e suo rendimento energetico. Produzione e utilizzazione dei corpi chetonici. Sistema navetta del citrato.Acetil-CoA carbossilasi. Biosintesi acidi grassi saturi. Biosintesi trigliceridi e fosfolipidi.Metabolismo azotatoOrganicazione dell’Ammoniaca. Sintesi del Carbamil fosfato. Ciclo dell’Urea. Transaminasi (GPT e GOT). Deaminazione del glutammato. Tossicità dell'ammoniaca. Glutammina sintetasi. Ciclo dell’alanina.

Metodologie Biochimiche (Laboratorio):. Spettrofotometria. Spettri di assorbimento ed utilizzo di coenzimi piridinici. Dosaggio di proteine in campioni cellulari mediante metodi spettrofotometrici. Determinazione di attività enzimatica in preparati biologici grezzi: Glucosio 6 Fosfato Deidrogenasi. Determinazione di parametri cinetici dell' enzima G6PD. Principi di gas cromatografia e sua applicazione per l’analisi qualitativa e quantitativa di acidi grassi. Determinazione qualitativa e quantitativa di nucleotidi adenilici tramite cromatografia liquida ad alte prestazioni. Definizione della struttura primaria delle proteine mediante spettrometria di massa; digestione di proteine standard con tripsina. Peptide mass fingerprint e sequenza “de novo”.

TESTI/BIBLIOGRAFIA

Tutte le slides utilizzate durante le lezioni e altro materiale didattico saranno disponibili su AulaWeb al termine di ogni ciclo di lezioni/esercitazioni di laboratorio insieme ad altro materiale bibliografico in formato pdf.

I libri indicati sono suggeriti come testo di appoggio e sono disponibili e consultabili insieme ad altri libri per eventuali approfondimenti presso il docente.

Testi consigliati per eventuali approfondimenti:Voet-Voet-Pratt Fondamenti di Biochimica-Zanichelli
Nelson-Cox-I principi di biochimica di Lehninger -Zanichelli
Berg-Tymoczko-Stryer-Biochimica - Zanichelli
Garret-Grisham – Principi di Biochimica- Piccin
Ringe-Petsko- Struttura e funzione delle proteine- Zanichelli

 

DOCENTI E COMMISSIONI

Ricevimento: Su appuntamento, contattare il Docente via mail: gianluca.damonte@unige.it

Ricevimento: Su appuntamento, contattare il Docente via mail: Enrico.Millo@unige.it

Commissione d'esame

GIANLUCA DAMONTE (Presidente)

ENRICO MILLO

MIRKO BENVENUTI

LEZIONI

Modalità didattiche

L’insegnamento si compone di lezioni frontali e di attività di laboratorio. Sono previste attività finalizzate all’applicazione delle conoscenze acquisite in aula durante le lezioni frontali. Anche per questo motivo la frequenza a lezioni ed esercitazioni di  laboratorio è fortemente consigliata.

Le lezioni frontali in aula sono erogate mediante l'impiego di presentazioni multimediali e l'uso costante della lavagna per la scrittura di strutture molecolari e la descrizione delle diverse vie metaboliche.

Le esercitazioni in laboratorio prevedono la stesura di relazioni individuali che saranno discusse con il docente in fase d'esame.

Le esercitazioni di laboratorio si svolgono in laboratori attrezzati presenti al DISTAV - secondo piano del palazzo delle Scienze e presso i laboratori del CEBR.

INIZIO LEZIONI

Le lezioni del primo semestre avranno inizio a partire dal 23 Settembre 2019,  ed avranno termine entro il 17 Gennaio 2020. Le lezioni del secondo semestre avranno inizio a partire dal 17 Febbraio  2020 e avranno termine entro il 12 Giugno 2020.Consultare orario dettagliato al seguente link: https://easyacademy.unige.it/portalestudenti/

ORARI

L'orario di tutti gli insegnamenti è consultabile su EasyAcademy.

Vedi anche:

CHIMICA BIOLOGICA E LABORATORIO

ESAMI

Modalità d'esame

L'esame orale ha una durata media di circa 30 minuti/studente sugli argomenti trattati a lezione e ad esercitazione.
Di solito vengono poste allo studente tre domande di difficoltà crescente volte a valutare il grado di approfondimento della materia e di preparazione dello studente. 

 

Modalità di accertamento

I dettagli sulle modalità di preparazione per l’esame e sul grado di approfondimento richiesto per ogni argomento saranno forniti all’inizio del corso e ribaditi durante lezioni ed esercitazioni.

Le relazioni di laboratorio saranno consegnate on-line su AulaWeb e saranno oggetto di discussione in fase d'esame.

L’esame orale verterà principalmente sugli argomenti trattati durante le lezioni frontali e avrà lo scopo di valutare il raggiungimento del livello adeguato di conoscenze, la capacità di impiegare le nozioni teoriche per integrare i diversi concetti chiave del metabolismo ed il ruolo chiave di alcune molecole. Sarà anche valutata la capacità di esporre gli argomenti in modo chiaro e con una terminologia corretta.

ALTRE INFORMAZIONI

La frequenza alle lezioni frontali è fortemente raccomandata.
La frequenza alle attività di laboratorio è obbligatoria