CHIMICA BIOLOGICA

CHIMICA BIOLOGICA

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iten
Codice
25727
ANNO ACCADEMICO
2019/2020
CFU
4 cfu al 3° anno di 8757 CHIMICA E TECNOLOGIE CHIMICHE (L-27) GENOVA
SETTORE SCIENTIFICO DISCIPLINARE
BIO/10
LINGUA
Italiano
SEDE
GENOVA (CHIMICA E TECNOLOGIE CHIMICHE )
periodo
1° Semestre
propedeuticita
materiale didattico

PRESENTAZIONE

Il corso prende in considerazione i principi generali della Chimica Biologica con particolare riferimento agli aspetti legati al metabolismo cellulare

OBIETTIVI E CONTENUTI

OBIETTIVI FORMATIVI

Fornire agli studenti un'ampia conoscenza generale dei principi della biochimica e della biologia molecolare. Allo stesso tempo il corso offre esempi di applicazioni biochimiche e tecnologiche in vari campi.

OBIETTIVI FORMATIVI (DETTAGLIO) E RISULTATI DI APPRENDIMENTO

Acquisizione delle conoscenze di base sulla struttura e funzione delle proteine con particolare attenzione a quelle dotate di attività enzimatica. Impiego di tali conoscenze per l’apprendimento, a livello molecolare, della Biochimica dei principali processi catabolici e anabolici. La partecipazione all'attività formativa (lezioni frontali) consentirà allo studente di acquisire le conoscenze necessarie per comprendere i meccanismi correlati al metabolismo cellulare.

PREREQUISITI

Per affrontare efficacemente i contenuti dell’insegnamento sono necessarie le seguenti conoscenze di base: 1) strutture generali delle biomolecole 2) principi generali di chimica organica

 

 

 

Modalità didattiche

Lezioni frontali e visite al laboratorio.

Le lezioni frontali in aula sono erogate mediante presentazioni multimediali.

PROGRAMMA/CONTENUTO

Glucidi

Gruppi funzionali di composti organici di interesse biochimico. Definizione e formula bruta dei carboidrati. Individuazione dei centri chirali e stereochimica degli zuccheri. Forme furanosiche e piranosiche. Struttura e formazione di legami semiacetalici negli esosi e nei pentosi, con formazione di nuovi centri di asimmetria:anomeri alfa e anomeri beta. Strutture degli zuccheri: glucosio, fruttosio, ribosi. Formazione di legami glicosidici. Struttura polisaccaridi di interesse biochimico (glicogeno). Estremità riducenti e non-riducenti degli omopolisaccaridi.

 

Nucleosidi e nucleotidi

struttura di ATP, ADP e AMP. Legami esteri e legami pirofosforici dell’ATP. Legami fosfodiesterici.

 

Amminoacidi e proteine

Proprietà generali di un Ammino Acido standard (AA). Chiralità degli amminoacidi Ripartizione in 3 classi dei 20 Amminoacidi Standard. Definizione di Amminoacido Standard. Formazione del legame peptidico e sua isomeria geometrica. Definizione di polipeptide e di proteina. Struttura primaria di una proteina. Amminoacidi N e C terminale di un polipeptide e/o di una proteina. Formule regolari di ripiegamento di una proteina e dettagli circa la formazione di legami idrogeno: eliche e foglietti pieghettati paralleli e anti-paralleli . Struttura del Gruppo eme. Proprietà di legame con con ossido di carbonio e con ossigeno della mioglobina e dell’emoglobina e loro struttura. Ruolo del pH e 2,3-Difosfoglicerato.

 

Coenzimi e Vitamine

Vitamine e Coenzimi. Coenzimi piridinici NAD e NADP: interconversioni ossido/riduttive con meccanismo di trasferimento dello ione idruro.

 

METABOLISMO

Concetti generali (anabolismo e catabolismo)Molecole energetiche (ATP e coenzimi ridotti).Strategie produzione energia

GLUCOSIO E GLICOLISI

Trasporto glucosio. Trasportatori.

Schema glicolisi ed enzimi coinvolti. Esochinasi e glucochinasi.PFK1.Piruvato chinasi. Regolazione glicolisi.Glicolisi anareobica. Fermentazione alcolica.

GLUCONEOGENESI

Substrati gluconeogenesi. Schema gluconeogenesi. Regolazione

GLICOGENO

Struttura del glicogeno. Glicogeno muscolare ed epatico. Sintesi e demolizione. Regolazione ormonale(insulina e glucagone). Proteina chinasi e fosfatasi.

VIA PENTOSO FOSFATI

Fase ossidativa e non ossidativa. NADPH. Glutatione. Glutatione perossidasi e reduttasi. Controllo della via dei pentosi. Malato deidrogenasi decarbossilante(enzima malico)

CICLO DI KREBS

Decarbossilazione ossidativa piruvato. Complesso piruvato deidrogenasi e sua regolazione. Ciclo di Krebs e sua regolazione. Rendimento energetico. Reazioni anaplerotiche.

LIPIDI

Struttura trigliceridi ed acidi grassi. Digestione ed assorbimento. Lipasi e sua attivazione . Carnitina. Ossidazione degli acidi grassi saturi, a numero di carbonio dispari e monoinsaturi. Bilancio energetico. Regolazione. Corpi chetonici. Biosintesi acidi grassi saturi. Regolazione. Lipoproteine.

FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA

Mitocondri. Equivalenti riducenti e loro produzione. Catena respiratoria. Complessi respiratori. Coenzima Q e citocromi. Potenziali redox. Teoria chemiosmotica di Mitchell. ATP-asi e produzione ATP. Rendimento fosforilazione ossidativa. Inibitori della fosforilazione ossidativa.Sistemi navetta per il trasporto di NADH citosol/mitocondri. (glicerofosfato, malato-aspartato). Traslocasi.

METABOLISMO AZOTATO

Amminoacidi e loro degradazione. Enzimi digestivi. Reazioni di transaminazione. Meccanismo azione transaminasi. Deamminazione del glutammato. Glutammina e glutammina sintetasi. Ciclo dell’alanina muscolo-fegato(alanina –glucosio). Ciclo dell’urea. Interazione cicli dell’urea e Krebs.

 

 

 

TESTI/BIBLIOGRAFIA

Principi di Biochimica - Garrett, Grisham - Editore: Piccin

I principi di biochimica di Lehninger - Nelson, Cox - Editore: Zanichelli

Biochimica - Stryer, Timoczcko, Berg - Editore: Zanichelli

Biochimica - Campbell, Farrell - Editore: EdiSES

Fondamenti di Biochimica - Voet, Voet, Pratt - Editore: Zanichelli

Materiale delle lezioni presente in  AulaWeb

DOCENTI E COMMISSIONI

Ricevimento: Su appuntamento, contattare il Docente via mail: Enrico.Millo@unige.it

Ricevimento: Su appuntamento, contattare il Docente via mail: gianluca.damonte@unige.it

Commissione d'esame

ENRICO MILLO (Presidente)

GIANLUCA DAMONTE (Presidente)

LEZIONI

Modalità didattiche

Lezioni frontali e visite al laboratorio.

Le lezioni frontali in aula sono erogate mediante presentazioni multimediali.

INIZIO LEZIONI

Le lezioni inizieranno ad Ottobre 2019  secondo l'orario riportato  su  http://www.chimica.unige.it/didattica/orari_CTC  e/o  https://corsi.unige.it/8757 )

ESAMI

Modalità d'esame

L'esame consiste in una prova orale e viene condotto dai due docenti titolari del corso.
L'esame orale consiste  nella risposta a domande poste dal docente su argomenti trattati durante l'insegnamento.
 

Modalità di accertamento

Accertamento delle conoscenze di: struttura delle proteine, enzimologia, proteine che legano e trasportano ossigeno, metabolismo glucidico, lipidico e proteico, formule di struttura delle molecole coinvolte nei processi catabolici e anabolici.  Tale accertamento sarà verificato mediante domande volte a valutare  se lo studente ha compreso gli argomenti del corso.I dettagli sulle modalità di preparazione per l’esame e sul grado di approfondimento richiesto per ogni argomento saranno forniti all’inizio del corso e ribaditi durante lezioni.
 Lo studente dovrà essere in grado di integrare le conoscenze acquisite  durante le lezioni frontali  con le competenze acquisite nel corso delle attività laboratoriali in casi specifici trattati durante il corso.
L’esame orale verterà principalmente sugli argomenti trattati durante le lezioni frontali e avrà lo scopo di valutare il raggiungimento del livello adeguato di conoscenze e la capacità di impiegare le nozioni teoriche . Sarà anche valutata la capacità di esporre gli argomenti in modo chiaro e con una terminologia corretta.



 

ALTRE INFORMAZIONI

La frequenza regolare alle lezioni  è fortemente raccomandata