CHIMICA BIOLOGICA

CHIMICA BIOLOGICA

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iten
Codice
25727
ANNO ACCADEMICO
2018/2019
CFU
4 cfu al 3° anno di 8757 CHIMICA E TECNOLOGIE CHIMICHE (L-27) GENOVA
SETTORE SCIENTIFICO DISCIPLINARE
BIO/10
LINGUA
Italiano
SEDE
GENOVA (CHIMICA E TECNOLOGIE CHIMICHE )
periodo
1° Semestre
propedeuticita
materiale didattico

OBIETTIVI E CONTENUTI

OBIETTIVI FORMATIVI

Fornire agli studenti un'ampia conoscenza generale dei principi della biochimica e della biologia molecolare. Allo stesso tempo il corso offre esempi di applicazioni biochimiche e tecnologiche in vari campi.

OBIETTIVI FORMATIVI (DETTAGLIO) E RISULTATI DI APPRENDIMENTO

Acquisizione delle conoscenze di base sulla struttura e funzione delle proteine con particolare attenzione a quelle dotate di attività enzimatica. Impiego di tali conoscenze per l’apprendimento, a livello molecolare, della Biochimica dei principali processi catabolici e anabolici. 

Modalità didattiche

Lezioni frontali e visite al laboratorio

PROGRAMMA/CONTENUTO

Biomolecole e loro struttura

Glucidi

Gruppi funzionali di composti organici di interesse biochimico. Definizione e formula bruta dei carboidrati. Individuazione dei centri chirali e stereochimica degli zuccheri. Forme furanosiche e piranosiche. Struttura e formazione di legami semiacetalici negli esosi e nei pentosi, con formazione di nuovi centri di asimmetria:anomeri alfa e anomeri beta. Strutture degli zuccheri: glucosio, fruttosio, ribosi. Formazione di legami glicosidici. Struttura polisaccaridi di interesse biochimico (glicogeno). Estremità riducenti e non-riducenti degli omopolisaccaridi.

 

Nucleosidi e nucleotidi, in particolare struttura di ATP, ADP e AMP. Legami esteri e legami pirofosforici dell’ATP. Legami fosfodiesterici.

 

Amminoacidi e proteine

Proprietà generali di un Ammino Acido standard (AA). Chiralità degli amminoacidi Ripartizione in 3 classi dei 20 Amminoacidi Standard. Definizione di Amminoacido Standard. Formazione del legame peptidico e sua isomeria geometrica. Definizione di polipeptide e di proteina. Struttura primaria di una proteina. Amminoacidi N e C terminale di un polipeptide e/o di una proteina. Formule regolari di ripiegamento di una proteina e dettagli circa la formazione di legami idrogeno: eliche e foglietti pieghettati paralleli e anti-paralleli . Struttura del Gruppo eme. Proprietà di legame con con ossido di carbonio e con ossigeno della mioglobina e dell’emoglobina e loro struttura. Ruolo del pH e 2,3-Difosfoglicerato.

 

Coenzimi e Vitamine

Vitamine e Coenzimi. Coenzimi piridinici NAD e NADP: interconversioni ossido/riduttive con meccanismo di trasferimento dello ione idruro.

 

Metabolismo

Regolazione.Metabolismo energetico e metabolismo regolatorio.Metabolismo glucidico.

Glicolisi : esocinasi, fosfoglucoisomerasi. Fosfofruttocinasi e sua regolazione. Aldolasi e cenni sul suo meccanismo di reazione. Trioso fosfato isomerasi. Coenzimi piridinici e loro meccanismo di ossidoriduzione (trasferimento bielettronico tramite ione idruro). Gliceraldeide-3-P deidrogenasi. Glicerato cinasi. Enolasi. Piruvato cinasi. Lattico deidrogenasi. Alcool deidrogenasi e fermentazione alcolica. Sistema navetta del glicerofosfato. Shunt dei pentosi-fosfato.. Glutatione perossidasi e reduttasi e loro ruolo negli stress ossidativi. Metabolismo del glicogeno. Fosfoglucomutasi e ruolo del glucosio1,6-P2. Glicogeno sintasi ed enzima ramificante. Proteina cinasi. Proteine G. Glicogeno fosforilasi e sua regolazione. e. Reversibilità della glicogenolisi. Glucosio-6-P fosfatasi.Metabolismo aerobico

Decarbossilazione ossidativa acido piruvico. Ciclo di Krebs. Ciclo di Cori. Piruvato carbossilasi. PEP carbossi- cinasi. Gluconeogenesi e suo fabbisogno energetico. Mitocondri. Potenziali Redox . Coenzima Q. Citocromi. Catena di trasporto degli elettroni. Complessi respiratori. Disaccoppianti. Forza promotrice . Superossido dismutasi e catalasi. Sistemi navetta. Metabolismo lipidicoLipasi. Carnitina. b-ossidazione acidi grassi saturi a catena pari e dispari e monoinsaturi e suo rendimento energetico. Produzione e utilizzazione dei corpi chetonici.Acetil-CoA carbossilasi. Biosintesi acidi grassi saturi. Metabolismo azotato. Organicazione dell’Ammoniaca. Sintesi del Carbamil fosfato. Ciclo dell’Urea. Deaminazione del glutammato. Tossicità dell'ammoniaca. Glutammina sintetasi. Ciclo dell’alanina.

TESTI/BIBLIOGRAFIA

Principi di Biochimica - Garrett, Grisham - Editore: Piccin

I principi di biochimica di Lehninger - Nelson, Cox - Editore: Zanichelli

Biochimica - Stryer, Timoczcko, Berg - Editore: Zanichelli

Materiale delle lezioni presente in  AulaWeb

DOCENTI E COMMISSIONI

Ricevimento: Previo appuntamento con il DOCENTE

Ricevimento: Su appuntamento, contattare il Docente via mail: gianluca.damonte@unige.it

Commissione d'esame

ENRICO MILLO (Presidente)

GIANLUCA DAMONTE (Presidente)

LEZIONI

Modalità didattiche

Lezioni frontali e visite al laboratorio

ESAMI

Modalità d'esame

Orale

Modalità di accertamento

Accertamento delle conoscenze di: struttura delle proteine, enzimologia, proteine che legano e trasportano ossigeno, metabolismo glucidico, lipidico e proteico, formule di struttura delle molecole coinvolte nei processi catabolici e anabolici.  

Calendario appelli

Data Ora Luogo Tipologia Note
19/09/2019 09:00 GENOVA Orale L'esame avrà luogo presso la sala riunioni del CEBR, piano -1 (uno fondi) della Clinica Oculistica, viale Benedetto XV, 9 - 16132 - Genova