Il corso di Chimica Biologica si propone di fornire allo studente le conoscenze biochimiche di base per l'acquisizione di competenze teorico-pratiche fondamentali per lo studio che verrà affrontato, seguendo gli altri insegnamenti di interesse biologico del Corso di Laurea Triennale come di eventuali Corsi di laurea Magistrali

  • Obiettivi e contenuti
    • OBIETTIVI FORMATIVI

      Fornire agli studenti un'ampia conoscenza generale dei principi della biochimica e della biologia molecolare. Allo stesso tempo il corso offre esempi di applicazioni biochimiche e tecnologiche in vari campi.

      OBIETTIVI FORMATIVI (DETTAGLIO)

      Acquisizione delle conoscenze di base sulla struttura e funzione delle proteine con particolare attenzione a quelle dotate di attività enzimatica. Impiego di tali conoscenze per l’apprendimento, a livello molecolare, della Biochimica dei principali processi catabolici e anabolici. 

      PROGRAMMA/CONTENUTO

      Biomolecole e loro struttura

      Glucidi

      Gruppi funzionali di composti organici di interesse biochimico. Definizione e formula bruta dei carboidrati. Individuazione dei centri chirali e stereochimica degli zuccheri. Forme furanosiche e piranosiche. Struttura e formazione di legami semiacetalici negli esosi e nei pentosi, con formazione di nuovi centri di asimmetria:anomeri alfa e anomeri beta. Strutture degli zuccheri: glucosio, fruttosio, ribosi. Formazione di legami glicosidici. Struttura polisaccaridi di interesse biochimico (glicogeno). Estremità riducenti e non-riducenti degli omopolisaccaridi.

       

      Nucleosidi e nucleotidi, in particolare struttura di ATP, ADP e AMP. Legami esteri e legami pirofosforici dell’ATP. Legami fosfodiesterici.

       

      Amminoacidi e proteine

      Proprietà generali di un Ammino Acido standard (AA). Chiralità degli amminoacidi Ripartizione in 3 classi dei 20 Amminoacidi Standard. Definizione di Amminoacido Standard. Formazione del legame peptidico e sua isomeria geometrica. Definizione di polipeptide e di proteina. Struttura primaria di una proteina. Amminoacidi N e C terminale di un polipeptide e/o di una proteina. Formule regolari di ripiegamento di una proteina e dettagli circa la formazione di legami idrogeno: eliche e foglietti pieghettati paralleli e anti-paralleli . Struttura del Gruppo eme. Proprietà di legame con con ossido di carbonio e con ossigeno della mioglobina e dell’emoglobina e loro struttura. Ruolo del pH e 2,3-Difosfoglicerato.

       

      Coenzimi e Vitamine

      Vitamine e Coenzimi. Coenzimi piridinici NAD e NADP: interconversioni ossido/riduttive con meccanismo di trasferimento dello ione idruro.

       

      Metabolismo

      Regolazione.Metabolismo energetico e metabolismo regolatorio.Metabolismo glucidico.

      Glicolisi : esocinasi, fosfoglucoisomerasi. Fosfofruttocinasi e sua regolazione. Aldolasi e cenni sul suo meccanismo di reazione. Trioso fosfato isomerasi. Coenzimi piridinici e loro meccanismo di ossidoriduzione (trasferimento bielettronico tramite ione idruro). Gliceraldeide-3-P deidrogenasi. Glicerato cinasi. Enolasi. Piruvato cinasi. Lattico deidrogenasi. Alcool deidrogenasi e fermentazione alcolica. Sistema navetta del glicerofosfato. Shunt dei pentosi-fosfato.. Glutatione perossidasi e reduttasi e loro ruolo negli stress ossidativi. Metabolismo del glicogeno. Fosfoglucomutasi e ruolo del glucosio1,6-P2. Glicogeno sintasi ed enzima ramificante. Proteina cinasi. Proteine G. Glicogeno fosforilasi e sua regolazione. e. Reversibilità della glicogenolisi. Glucosio-6-P fosfatasi.Metabolismo aerobico

      Decarbossilazione ossidativa acido piruvico. Ciclo di Krebs. Ciclo di Cori. Piruvato carbossilasi. PEP carbossi- cinasi. Gluconeogenesi e suo fabbisogno energetico. Mitocondri. Potenziali Redox . Coenzima Q. Citocromi. Catena di trasporto degli elettroni. Complessi respiratori. Disaccoppianti. Forza promotrice . Superossido dismutasi e catalasi. Sistemi navetta. Metabolismo lipidicoLipasi. Carnitina. b-ossidazione acidi grassi saturi a catena pari e dispari e monoinsaturi e suo rendimento energetico. Produzione e utilizzazione dei corpi chetonici.Acetil-CoA carbossilasi. Biosintesi acidi grassi saturi. Metabolismo azotato. Organicazione dell’Ammoniaca. Sintesi del Carbamil fosfato. Ciclo dell’Urea. Deaminazione del glutammato. Tossicità dell'ammoniaca. Glutammina sintetasi. Ciclo dell’alanina.

      TESTI/BIBLIOGRAFIA

      Principi di Biochimica - Garrett, Grisham - Editore: Piccin

      I principi di biochimica di Lehninger - Nelson, Cox - Editore: Zanichelli

      Biochimica - Stryer, Timoczcko, Berg - Editore: Zanichelli

      Materiale delle lezioni presente in  AulaWeb

  • Chi
  • Come
    • MODALITA' DIDATTICHE

      Lezioni frontali e visite al laboratorio

       

      MODALITA' D'ESAME
      MODALITA' DI ACCERTAMENTO

      Accertamento delle conoscenze di: struttura delle proteine, enzimologia, proteine che legano e trasportano ossigeno, metabolismo glucidico, lipidico e proteico, formule di struttura delle molecole coinvolte nei processi catabolici e anabolici.  

       

  • Dove e quando
    • INIZIO LEZIONI

      16 ottobre 2017

      RICEVIMENTO STUDENTI
      Umberto Benatti

      Su appuntamento

      Prof. Umberto Benatti, Dimes Viale Benedetto XV, 1 - 16132 Genova

      Tel: 010-3538151  e-mail: benatti@unige.it

      Gianluca Damonte

      Su appuntamento, contattare il Docente via mail: gianluca.damonte@unige.it

      Appelli
      Data Ora Tipo Luogo Note
      18 gennaio 2018 15:00 Orale Genova L'esame avrà luogo presso la sala riunioni del CEBR, piano -1 della Clinica Oculistica, viale Benedetto XV, 9 - 16132 - Genova
      22 febbraio 2018 15:00 Orale Genova L'esame avrà luogo presso la sala riunioni del CEBR, piano -1 della Clinica Oculistica, viale Benedetto XV, 9 - 16132 - Genova
  • ALTRE INFORMAZIONI
    • La frequenza alle lezioni frontali è fortemente raccomandata.

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